1. TEMA 4: PROTEÍNAS

2. 1. Estructura de un aminoácido

3. 2. Aminoácidos: estereoisómeros L y D
Configuración L
Configuración D

4. 3. Carácter anfótero ↓
Zwitterion ↑

5. 4. Aminoácidos no polares o hidrófobos
Alanina (Ala)
Valina (Val) *
Leucina (Leu) *
Isoleucina (Ile) *
Metionina (Met) *
Fenilalanina (Phe) *
Prolina (Pro)
Triptófano (Trp) *

6. 5. Aminoácidos polares sin carga
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Treonina (Thr) *
Cisteína (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)

7. 6. Aminoácidos polares con carga
Carga positiva: Básicos
Carga negativa : Ácidos
Lisina (Lys) *
Arginina (Arg) *
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)
Histidina (His) *

8. 7. Los 20 aminoácidos proteicos: - Apolares (blanco) -Polares sin carga (verde) -Ácidos (morado) -Básicos (azul)

9. 8. Aminoácidos esenciales

10. 9. Aminoácidos no proteicos

11. 10. Enlace peptídico (I)

12. 11. Enlace peptídico (II)

13. 12. Estructura de un tripéptido

14. 13. Estructura de las proteínas
Estructura primaria
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
α-hélice
β-lámina plegada

15. 14. Estructura primaria
Extremo N-inicial
Extremo C-terminal

16. 15. Estructura secundaria : α-hélice
Puentes de hidrógeno

17. 16. Estructura secundaria: lámina β plegada
Conformación β
Puentes de hidrógeno

18. 17. Estructura secundaria: hélice de colágeno
Hidroxiprolina
Prolina
Glicina
Superhélice de colágeno

19. 18. Estructura terciaria (I)
Mioglobina
Triosa-fosfato-isomerasa
Codos sin estructura α-hélice
Codo
Sectores en α-hélice
Sectores en conformación β
Sectores con estructura α-hélice

20. 19. Estructura terciaria (II):interacciones que la mantienen

21. 20. Estructura cuaternaria
Hemoglobina
Insulina
Grupo hemo
Cadena β
Enlace disulfuro
Cadena α
Cadena β
Cadena α

22. 21.Propiedades de las proteínas
Proteína en estado normal
Proteína desnaturalizada
Desnaturalización
Renaturalización

23. 22. Electroforesis proteica

24. 23.Clasificación de las proteínas

25. 24.Grupo hemo de la hemoglobina

26. 25. Mecanismo acción enzimática (I)
Gráfica de la energía de activación
Para lanzar en poco tiempo muchos objetos por la ventana se puede aumentar el número de trabajadores o rebajar el dintel de la ventana.
De igual forma, para acelerar una reacción química se pueden calentar los reactivos o añadir un catalizador, es decir, una sustancia que disminuya la energía de activación necesaria para llegar al estado de transición.

27. 26. Especificidad enzimática
Modelo de complementariedad (llave-cerradura)
Modelo de ajuste inducido
Sustrato Enzima
Modelo de apretón de manos

28. 27.Condiciones que afectan a la actividad enzimática
Velocidad de reacción
pH óptimo pH
Velocidad de reacción
Temperatura ºC
Temperatura óptima
Efecto de la temperatura
Efecto del pH
Velocidad de reacción
Concentración del sustrato [S]
Vmáx
½ Vmáx KM
Efecto de la concentración de sustrato

29. 28. Inhibidores

30. 29. Centro regulador del enzima

31. 30. Clasificación enzimas (I)

32. 31. Clasificación enzimas (II)

33. 32. Vitaminas hidrosolubles

34. 33. Vitaminas liposolubles